A | B | C | D | E | F | G | H | CH | I | J | K | L | M | N | O | P | Q | R | S | T | U | V | W | X | Y | Z | 0 | 1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9
Hem C | |
Všeobecné vlastnosti | |
Sumárny vzorec | C34H36O4N4S2Fe |
Fyzikálne vlastnosti | |
Molárna hmotnosť | 684,64904 g/mol |
Ďalšie informácie | |
Číslo CAS | 26598-29-8 |
Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI. Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok. | |
Hem C je jeden druh hemu. Je to jeden z najbežnejších hemov.[1] Bielkoviny, ktoré majú vo svojej štruktúre hem C, patria medzi hemoproteíny.
História
Štruktúru hemu C publikoval v polovici 20. storočia švédsky biochemik K.-G. Paul.[2] V tomto článku potvrdil štruktúru, ktorú predpokladal Hugo Theorell. Štruktúra hemu C, meraná pre redukovanú formu s FeII, ktorá bola založená na NMR a IR meraniach, bola potvrdená v roku 1975.[3] Štruktúra hemu C, vrátane absolútnej konfigurácie stereocentier na tioéterových väzbách, bola ukázaná pre proteín stavovcov, cytochróm c,[4] a aktuálne je známe, že platí i pre mnohé ďalšie bielkoviny obsahujúce hem C.
Vzťah k ostatným hemom
Hem C sa od hemu B líši tým, že obe vinylové skupiny hemu B sú nahradené tioéterovou väzbou na apoproteín.[1][5] Tieto väzby sú typicky sprostredkované cysteínovými reziduami. Vďaka týmto väzbám sa hem C nemôže jednoducho disociovať z holoproteínu, napríklad cytochrómu c, na rozdiel od ľahko disociovateľného hemu B, ktorý môže disociovať i za bežných podmienok. Hem C je teda v bielkovinách prostetickou skupinou. Tento fakt umožňuje široké možnosti pre štruktúru a funkcie cytochrómov typu c, pričom väčšina z nich funguje hlavne ako prenášače elektrónov. Redoxný potenciál cytochrómu c je takisto možné „naladiť“ malými zmenami v štruktúre proteínu a interakcií s rozpúšťadlom.[6]
Väzba na bielkoviny
Tioéterové väzby evidentne umožňujú väčšiu voľnosť v rámci funkcie holoproteínov. Všeobecne platí, že cytochrómy c je možné „poupraviť“ na širšie rozpätie redukčného potenciálu oproti cytochrómom b (obsahujúcim hem B).[1] Toto môže byť dôležitý dôvod, preťo je cytochróm c prítomný takmer vo všetkých formách života.
Okrem tioéterových väzieb je ión železa v heme zvyčajne koordinovaný ďalšími axiálnymi (kolmými na rovinu hemu) ligandmi bielkoviny. Tieto ligandy predstavujú bočné reťazce aminokyselín a zvyčajne sú dva (jeden z každej strany roviny hemu), takže je železo hexakoordinované (má celkom šesť väzbových partnerov - štyri atómy dusíka z tetrapyrolu a dva bočné reťazce aminokyselín). Najčastejšie je touto aminokyselinou histidín, okrem neho sa však v axiálnej polohe vyskytuje aj cysteín, metionín, tyrozín a lyzín.[5] U cytochrómu c z cicavcov a tuniaka sa nachádza len jeden hem C, ktorý je axiálne koordinovaný histidínom a metionínom.[7] Možno práve vďaka tioéterovým väzbám je železo niekedy koordinované na lyzín alebo dokonca vodu.
Počet jednotiek
Počet jednotiek hemu C v holoproteíne je rôznorodý. Niektoré hemoproteíny, hlavne u jednobunkových organizmov, majú až päť hemov C.[8] U buniek stavovcov je vždy jeden hem C na jednu bielkovinu, ale u baktérií môže jedna bielkovina viazať dokonca až 16 jednotiek hemu C.[1] Všeobecne platí, že počet a usporiadanie jednotiek hemu C súvisí alebo je priamo nutné pre správne fungovanie holoproteínu. Napríklad proteíny, ktoré obsahujú niekoľko hemov C, sa účastia reakcií, pri ktorých sa prenáša niekoľko elektrónov. Z tých je obzvlášť dôležitá šesťelektrónová redukcia nutná na redukciu dusitanu na amoniak.[1] U bakteriálnych hemoproteínov je bežný vysoký pomer hemov C k aminokyselinám, takže vnútro niektorých cytochrómov c vyzerá byť naplnené hemami C oproti ostatným hemoproteínom. Komplex bc1 je ďalší dôležitý enzým, ktorý obsahuje hem C.
Apoptóza
Hem C má takisto dôležitú úlohu v apoptóze, kde stačí niekoľko molekúl cytoplazmatického cytochrómu c, ktoré musia obsahovať hem C, na spôsobenie programovanej bunkovej smrti.[9] Meranie hladiny cytochrómu c v ľudskej krvi je možné použiť ako marker pre zápaly.[10]
Referencie
- ↑ a b c d e BOWMAN, Sarah E. J.; BREN, Kara L.. The chemistry and biochemistry of hemec: functional bases for covalent attachment. Natural Product Reports, 2008-11-21, roč. 25, čís. 6, s. 1118–1130. Dostupné online . ISSN 1460-4752. DOI: 10.1039/B717196J. (po anglicky)
- ↑ Paul, K.G.; HÖGFELDT, Erik; SILLÉN, Lars Gunnar. The splitting with silver salts of the cysteine-porphyrin bonds in cytochrome c. Acta Chemica Scandinavica, 1950, s. 239–244. DOI: 10.3891/acta.chem.scand.04-0239.
- ↑ Heme A of Cytochrome c Oxidase. Journal of Biological Chemistry, 1975, s. 7602–7622. DOI: 10.1016/S0021-9258(19)40860-0. PMID 170266.
- ↑ Tuna cytochrome c at 2.0 A resolution. II. Ferrocytochrome structure analysis.. Journal of Biological Chemistry, 1977, s. 776–785. DOI: 10.1016/S0021-9258(17)32784-9. PMID 188826.
- ↑ a b LI, Ting; BONKOVSKY, Herbert L.; GUO, Jun-tao. Structural analysis of heme proteins: implications for design and prediction. BMC Structural Biology, 2011-03-03, roč. 11, čís. 1, s. 13. Dostupné online . ISSN 1472-6807. DOI: 10.1186/1472-6807-11-13.
- ↑ Oxidation state-dependent conformational changes in cytochrome c.. J. Mol. Biol., 1992, s. 959–976. DOI: 10.1016/0022-2836(92)90255-i. PMID 1311391.
- ↑ Yeh, S.R., Han, S., and Rousseau, D.L.. Cytochrome c folding and unfolding. Accounts of Chemical Research, 1998, s. 727–735. DOI: 10.1021/ar970084p.
- ↑ Gwyer James D., Richardson David J., Butt Julea N.. Diode or Tunnel-Diode Characteristics? Resolving the Catalytic Consequences of Proton Coupled Electron Transfer in a Multi-Centered Oxidoreductase. Journal of the American Chemical Society, 2005, s. 14964–14965. DOI: 10.1021/ja054160s. PMID 16248601.
- ↑ Bowman, S.E.J., Bren, K.L.. The chemistry and biochemistry of heme C: functional bases for covalent attachment. Nat. Prod. Rep., 2008, s. 1118–1130. DOI: 10.1039/b717196j. PMID 19030605.
- ↑ Cytochrome c as a Potentially Clinical Useful Marker of Mitochondrial and Cellular Damage.. Front. Immunol., 2016, s. 279. DOI: 10.3389/fimmu.2016.00279. PMID 27489552.
Pozri aj
Zdroj
Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Heme C na anglickej Wikipédii.
Text je dostupný za podmienok Creative Commons Attribution/Share-Alike License 3.0 Unported; prípadne za ďalších podmienok. Podrobnejšie informácie nájdete na stránke Podmienky použitia.
Antropológia
Aplikované vedy
Bibliometria
Dejiny vedy
Encyklopédie
Filozofia vedy
Forenzné vedy
Humanitné vedy
Knižničná veda
Kryogenika
Kryptológia
Kulturológia
Literárna veda
Medzidisciplinárne oblasti
Metódy kvantitatívnej analýzy
Metavedy
Metodika
Text je dostupný za podmienok Creative
Commons Attribution/Share-Alike License 3.0 Unported; prípadne za ďalších
podmienok.
Podrobnejšie informácie nájdete na stránke Podmienky
použitia.
www.astronomia.sk | www.biologia.sk | www.botanika.sk | www.dejiny.sk | www.economy.sk | www.elektrotechnika.sk | www.estetika.sk | www.farmakologia.sk | www.filozofia.sk | Fyzika | www.futurologia.sk | www.genetika.sk | www.chemia.sk | www.lingvistika.sk | www.politologia.sk | www.psychologia.sk | www.sexuologia.sk | www.sociologia.sk | www.veda.sk I www.zoologia.sk