Tetrahydrometánopterín

	Tetrahydrometánopterín
	Tetrahydrometánopterín
	Všeobecné vlastnosti
Sumárny vzorec	C30H45N6O16P
	Fyzikálne vlastnosti
Molárna hmotnosť	776,682661 g/mol
	Ďalšie informácie
Číslo CAS	92481-94-2
	Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI. ; Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok.
	Chemický portál

Tetrahydrometánopterín (THMPT, H₄MPT) je koenzým vystupujúci v metanogenéze. Je to nosič jednouhlíkovej skupiny, ktorá sa redukuje na metylovú skupinu pred prenosom na koenzým M.^[1]

Tetrahydrosarcinapterín (THSPT, H₄SPT) je modifikovaná forma THMPT, kde je na 2-hydroxyglutarátový koniec naviazaná glutamylová skupina.

Redukcia C1 skupín

N-Formylmetánofurán funguje ako donor C1 skupiny na N5 pterínu, čím vzniká formyl-THMPT.^[2] Táto formylová skupina potom interamolekulárne kondenzuje, čím vzniká metenyl-THMPT⁺, ktorý sa potom redukuje na metylén-THMPT.^[3] Metylén-THMPT sa následne premieňa na metyl-THMPT. V tejto reakcii vystupuje ako zdroj elektrónov koenzým F₄₂₀ a reakciu katalyzuje F₄₂₀-dependentná metylén-THMPT reduktáza. Metyl-THMPT potom funguje ako donor metylovej skupiny na koenzým M, čo je reakcia katalyzovaná metyl-THMPT koenzým M metyltransferázou.^[1]

Porovnanie s tetrahydrofolátom

THMPT je príbuzný tetrahydrofolátu (THFA, H₄FA). Najdôležitejším rozdiel medzi THMPT a THFA je, že THFA má vedľa fenylového kruhu karbonylovú skupinu, ktorá odťahuje elektróny. Kvôli tomu je redukcia metenyl-THMPT v porovnaní s metenyl-THFA náročnejšia. Redukciu metenyl-THMPT katalyzuje tzv. hydrogenáza bez železosírneho klastru.^[3] Tento názov ju odlišuje od takzvaných len Fe hydrogenáz, ktoré obsahujú Fe-S klaster.

Referencie

↑ ^a ^b Thauer RK. Biochemistry of methanogenesis: a tribute to Marjory Stephenson. 1998 Marjory Stephenson Prize Lecture. Microbiology, September 1998, s. 2377–406. Dostupné online. DOI: 10.1099/00221287-144-9-2377. PMID 9782487. Archivované 2020-05-17 na Wayback Machine
↑ The structure of formylmethanofuran: tetrahydromethanopterin formyltransferase in complex with its coenzymes. J. Mol. Biol., March 2006, s. 870–9. DOI: 10.1016/j.jmb.2006.01.015. PMID 16466742.
↑ ^a ^b The iron-sulfur cluster-free hydrogenase (Hmd) is a metalloenzyme with a novel iron binding motif. J. Biol. Chem., October 2006, s. 30804–13. DOI: 10.1074/jbc.M605306200. PMID 16887798.

Zdroj

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Tetrahydromethanopterin na anglickej Wikipédii.

Zdroj:
Text je dostupný za podmienok Creative Commons Attribution/Share-Alike License 3.0 Unported; prípadne za ďalších podmienok. Podrobnejšie informácie nájdete na stránke Podmienky použitia.

[Thauer-1] Thauer RK. Biochemistry of methanogenesis: a tribute to Marjory Stephenson. 1998 Marjory Stephenson Prize Lecture. Microbiology, September 1998, s. 2377–406. Dostupné online. DOI: 10.1099/00221287-144-9-2377. PMID 9782487. Archivované 2020-05-17 na Wayback Machine

[2] The structure of formylmethanofuran: tetrahydromethanopterin formyltransferase in complex with its coenzymes. J. Mol. Biol., March 2006, s. 870–9. DOI: 10.1016/j.jmb.2006.01.015. PMID 16466742.

[Korbas-3] The iron-sulfur cluster-free hydrogenase (Hmd) is a metalloenzyme with a novel iron binding motif. J. Biol. Chem., October 2006, s. 30804–13. DOI: 10.1074/jbc.M605306200. PMID 16887798.

[1]

[2]

[3]