Prolín

Bezpečnosť
	Globálny harmonizovaný systém; klasifikácie a označovania chemikálií
	Spoľahlivé zdroje pre klasifikáciu látky ; podľa kritérií GHS nie sú k dispozícii.
	Európska klasifikácia látok
	Hrozby
	hodnotenie nie je k dispozícii
	hodnotenie nie je k dispozícii
Vety R	žiadne vety R
Vety S	S22, S24/25

	Prolín
	Prolín
	Všeobecné vlastnosti
Sumárny vzorec	C5H9NO2
	Fyzikálne vlastnosti
Molekulová hmotnosť	115,1 u
Molárna hmotnosť	115,13 g/mol
Teplota rozkladu	205-228 °C
Hustota	1,35 – 1,38 g/cm³ (25 °C)
Bezpečnosť
	Globálny harmonizovaný systém; klasifikácie a označovania chemikálií
	Spoľahlivé zdroje pre klasifikáciu látky ; podľa kritérií GHS nie sú k dispozícii.
	Európska klasifikácia látok
	Hrozby
	hodnotenie nie je k dispozícii
	hodnotenie nie je k dispozícii
Vety R	žiadne vety R
Vety S	S22, S24/25
	Ďalšie informácie
Číslo CAS	147-85-3 (L-prolín); 344-25-2 (D-prolín); 609-36-9 (racemát)
EINECS číslo	205-702-2
Číslo RTECS	TW3584000
	Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI. ; Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok.
	Chemický portál

Prolín (skratka Pro alebo P) je jedna zo základných dvadsiatich proteínogénnych aminokyselín, ktorá vo svojej štruktúre neobsahuje primárnu aminoskupinu (NH₂), ale sekundárnu (NH). Prolín sa radí medzi nepolárne aminokyseliny a nepatrí medzi esenciálne aminokyseliny.

Prolín je nezlučiteľný s niektorými sekundárnymi štruktúrami proteínov (α-helix, β-list), zato sa veľmi často vyskytuje v β-otáčkach. Dôvodom je rigidita jeho bočného reťazca a práve jeho sekundárna aminoskupina, ktorá v peptidovej väzbe stabilizuje cis-konfiguráciu (na rozdiel od bežnejšej a stabilnejšej trans-konfigurácie). Cis-konfigurácia mení smer peptidového reťazca (preto narušuje štruktúru α-helixu i β-listu) a naopak stabilizuje β-otáčku. Niektoré bielkoviny vo svojej štruktúre vyžadujú prítomnosť cis-konfiguráciu peptidovej väzby u aminokyseliny pred prolínom na niektorých pozíciách v sekvencii. Cis-trans izomerizáciu tejto peptidovej väzby katalyzujú prolylizomerázy.

Deriváty

Medzi významné deriváty prolínu patrí 4-hydroxyprolín, ktorý vzniká postranslačnou hydroxyláciou prolínu v kolagéne.

Referencie

↑ Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides . iupac.qmul.ac.uk, . Dostupné online.
↑ IMAI, Kenichiro; MITAKU, Shigeki. Mechanisms of secondary structure breakers in soluble proteins. BIOPHYSICS, 2005, roč. 1, s. 55–65. Dostupné online . ISSN 1349-2942. DOI: 10.2142/biophysics.1.55. (po anglicky)
↑ SZPAK, Paul. Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis. Journal of Archaeological Science, 2011-12-01, roč. 38, čís. 12, s. 3358–3372. Dostupné online . ISSN 0305-4403. DOI: 10.1016/j.jas.2011.07.022. (po anglicky)

Iné projekty

Commons ponúka multimediálne súbory na tému Prolín

Zdroj

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Prolin na českej Wikipédii.

Zdroj:
Text je dostupný za podmienok Creative Commons Attribution/Share-Alike License 3.0 Unported; prípadne za ďalších podmienok. Podrobnejšie informácie nájdete na stránke Podmienky použitia.

[1] Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides . iupac.qmul.ac.uk, . Dostupné online.

[2] IMAI, Kenichiro; MITAKU, Shigeki. Mechanisms of secondary structure breakers in soluble proteins. BIOPHYSICS, 2005, roč. 1, s. 55–65. Dostupné online . ISSN 1349-2942. DOI: 10.2142/biophysics.1.55. (po anglicky)

[3] SZPAK, Paul. Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis. Journal of Archaeological Science, 2011-12-01, roč. 38, čís. 12, s. 3358–3372. Dostupné online . ISSN 0305-4403. DOI: 10.1016/j.jas.2011.07.022. (po anglicky)