Prolín
Všeobecné vlastnosti
Sumárny vzorec	C5H9NO2
Fyzikálne vlastnosti
Molekulová hmotnosť	115,1 u
Molárna hmotnosť	115,13 g/mol
Teplota rozkladu	205-228 °C
Hustota	1,35 – 1,38 g/cm³ (25 °C)
Bezpečnosť Globálny harmonizovaný systém klasifikácie a označovania chemikálií Spoľahlivé zdroje pre klasifikáciu látky podľa kritérií GHS nie sú k dispozícii. Európska klasifikácia látok Hrozby hodnotenie nie je k dispozícii Vety R žiadne vety R Vety S S22, S24/25
Ďalšie informácie
Číslo CAS	147-85-3 (L-prolín) 344-25-2 (D-prolín) 609-36-9 (racemát)
EINECS číslo	205-702-2
Číslo RTECS	TW3584000
Pokiaľ je to možné a bežné, používame jednotky sústavy SI. Ak nie je hore uvedené inak, údaje sú za normálnych podmienok.
Chemický portál

Prolín (skratka Pro alebo P^[1]) je jedna zo základných dvadsiatich proteínogénnych aminokyselín, ktorá vo svojej štruktúre neobsahuje primárnu aminoskupinu (NH₂), ale sekundárnu (NH). Prolín sa radí medzi nepolárne aminokyseliny a nepatrí medzi esenciálne aminokyseliny.

Prolín je nezlučiteľný s niektorými sekundárnymi štruktúrami proteínov (α-helix, β-list), zato sa veľmi často vyskytuje v β-otáčkach.^[2] Dôvodom je rigidita jeho bočného reťazca a práve jeho sekundárna aminoskupina, ktorá v peptidovej väzbe stabilizuje cis-konfiguráciu (na rozdiel od bežnejšej a stabilnejšej trans-konfigurácie). Cis-konfigurácia mení smer peptidového reťazca (preto narušuje štruktúru α-helixu i β-listu) a naopak stabilizuje β-otáčku. Niektoré bielkoviny vo svojej štruktúre vyžadujú prítomnosť cis-konfiguráciu peptidovej väzby u aminokyseliny pred prolínom na niektorých pozíciách v sekvencii. Cis-trans izomerizáciu tejto peptidovej väzby katalyzujú prolylizomerázy.

Deriváty

Medzi významné deriváty prolínu patrí 4-hydroxyprolín, ktorý vzniká postranslačnou hydroxyláciou prolínu v kolagéne.^[3]

Referencie

Iné projekty

• Commons ponúka multimediálne súbory na tému Prolín

Zdroj

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Prolin na českej Wikipédii.