Kyselina izoasparágová (izoaspartát, izoaspartyl, β-aspartát) je reziduum izomérne s kyselinou asparágovou. Je to β-aminokyselina s posunutou karboxylovou skupinou oproti aspartátu. Izoaspartát nie je samostatnou aminokyselinou, je to len reziduum vystupujúce v proteínoch - vzorcom je ekvivalentná aspartátu, ale v bielkovinách sa viaže γ-karboxylovou skupinou namiesto α-karboxylovej skupiny. Karboxylová skupina bočného reťazca sa teda stáva súčasťou hlavného reťazca peptidu. Táto zmena je spôsobená chemickou reakciou, v ktorej dusíkový atóm nasledujúcej peptidovej väzby nukleofilne atakuje γ-uhlík bočného reťazca asparagínu alebo kyseliny asparágovej (označené čiernou farbou hore na obrázku), čím vzniká sukcínimidový medziprodukt (označený červenou). Hydrolýzou tohto medziproduktu vznikajú dva produkty, buď kyselina asparágová (označená čiernou v ľavej časti obrázka) alebo kyselina izoasparágová, čo je β-aminokyselina (označená zelenou na obrázku dole). V tejto reakcii dochádza i k deamidácii asparagínu. V procese môže dôjsť k racemizácii, čo vedie k tvorbe D-aminokyselín.

Reakcie, pri ktorých dochádza k tvorbe izoaspartylu, by mohli byť jedným z faktorov limitujúcich polčas života bielkovín.

Tvorba izoaspartylu prebieha omnoho rýchlejšie, ak v peptidovom reťazci za asparagínom nasleduje malá, flexibilná aminokyselina (napríklad Gly) s odhalenou peptidovou väzbou. Tieto reakcie prebiehajú omnoho rýchlejšie aj pri vyššom pH (>10) a vyšších teplotách.

L-Izoaspartylmetyltransferáza opravuje izoasparátové a D-aspartátové reziduá tým, že napojí metylovú skupinu na karboxylovú skupinu bočného reťazca, čím vznikne ester. Ester sa rýchlo a spontánne premení na sukcínimid (označený v obrázku červenou) a náhodne sa premení na kyselinu asparágovú (označenú čiernou) alebo naspäť na izoaspartát (označený zelenou), čo umožní ďalší pokus.

Chemický portál Biologický portál

Tento článok je čiastočný alebo úplný preklad článku Isoaspartate na anglickej Wikipédii.