Interleukin 8 (zkráceně IL-8, nebo také neutrofily aktivující peptid 1^[3]) je protein o velikosti 11 kDa řadící se do skupiny neutrofily-aktivujících cytokinů s chemotaktickým účinkem. Byl objeven v roce 1987 a je kódován genem CXCL8^[4] nacházejícím se u člověka na dlouhém raménku čtvrtého chromozomu^[1][2].

Struktura a produkce

Strukturně se jedná o homodimerní protein, ale může se vyskytovat i ve formě monomeru. Je produkován makrofágy, lymfocyty, hepatocyty, epiteliálními buňkami a buňkami endothelia^[3] jako 99 aminokyselin dlouhý prekurzor s charakteristickou leader sekvencí o 22 aminokyselinách^[5] v odpovědi na prostředí s vysokou hladinou prozánětlivých cytokinů. Štěpením prekurzoru vzniká několik aktivních izoforem. Hlavní izoforma je štěpením zkrácena na 72 aminokyselin a je produkována především makrofágy^[5]. Exprese interleukinu 8 se velmi liší ve zdravých a infikovaných buňkách. Zatímco ve zdravých buňkách je jeho hladina téměř nedetekovatelná, tak v odpovědi na zvýšení hladiny prozánětlivých cytokinů (jako IL-1, TNF a další) se jeho exprese desetkrát až stokrát zvyšuje ^[6].

Funkce

U interleukinu 8 bylo popsáno několik funkcí. Působí především chemotakticky na neutrofily, bazofily a T-lymfocyty^[5], kterým signalizuje, kde se nachází místo poškození či infekce a kam tedy mají migrovat. V signalizaci nutné pro migraci neutrofilů hraje interleukin 8 klíčovou roli^[6]. Po stimulaci migrace buněk se podílí i na následné stimulaci fagocytózy a degraulaci^[7]. Kromě funkce v buněčné signalizaci bylo popsáno i jeho zapojení v angiogenezi, tumorogenezi^[7], mitóze a v přestavbě tkání^[8]. Interleukin 8 může být sekretován jakoukoliv bunňkou, která nese toll-like receptory (TLR) podílející se na signalizaci v přirozeném imunitním systému. Obvykle jako první je tento chemokin sekretován makrofágy a tato sekrece indukuje spuštění sekrece i u dalších buněk. U monomerní i homodimerní formy interleukinu 8 byla popsána jejich role v signalizaci přes CXCR1 a CXCR2 chemokinové receptory.

Reference